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Title: Avaliação da atividade enzimática de frutosiltransferase produzida por aspergillus oryzae em fermentação semi-sólida de resíduos de melão cantaloupe
Authors: Santos, Jéssica Anarellis Barbosa dos
Keywords: reaproveitamento;fermentação semi-sólida;resíduos de melão;frutosiltransferase;atividade hidrolítica;reuse;solid-state fermentation;melon residues;hydrolytic activity;fructosyltransferase
Issue Date: 2018
Publisher: Universidade Federal do Rio Grande do Norte
Citation: SANTOS, Jéssica Anarellis Barbosa dos. Avaliação da atividade enzimática de frutosiltransferase produzida por aspergillus oryzae em fermentação semi-sólida de resíduos de melão cantaloupe. 2018. 51f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Engenharia Química) - Departamento de Engenharia Química, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal, 2018.
Portuguese Abstract: A geração de resíduos é inerente a qualquer setor produtivo e esses materiais representam uma alternativa economicamente viável a serem usados como substrato para bioprocessos para a produção de enzimas e outros produtos de valor agregado. Tendo em vista o reaproveitamento de resíduos alimentares, o presente estudo avaliou a produção de frutosiltransferase (FTase) por meio de Fermentação Semi-Sólida usando resíduos da casca e sementes de melão Cantaloupe como substrato e o Aspergillus oryzae como microrganismo produtor. Os meios de cultivo para fermentação continham 5g de farinhas de casca de melão, semente de melão integral, e semente de melão desengordurada. Os meios foram suplementados com soluções de frutose e sacarose e outros nutrientes. As fermentações ocorreram em erlenmeyers, incubados a 45°C por 7 dias. A umidade das amostras foi fixada em 60%, atividade de água 0,9, pH de 5,5 para o meio contendo casca de melão, e 6,0 para os meios contendo sementes de melão. A cada 24 horas, foram obtidos extrato enzimático de cada meio, e posteriormente avaliado a atividade hidrolítica pelo método do Ácido Dinitrossalicílico (ADNS) tendo sacarose como substrato. Os resultados mostraram que o valor máximo de atividade hidrolítica de FTase foi atingido em 144 horas de fermentação do meio que continha farinha de casca de melão como substrato (90,78 UI/g). O meio contendo farinha de semente de melão integral apresentou um valor máximo de atividade de 49,82 UI/g em 24 horas de fermentação. O meio contendo farinha de semente desengordurada apresentou um valor máximo de atividade de 0,635 UI/g. A análise em HPLC apontou que os maiores valores de atividade da FTase foram observados nos meios contendo farinha de casca de melão, com 1,14 UI/g no tempo de 72 h, O maior valor de atividade da FTase nos meios contendo farinha de semente foi de 0,76 UI/g em 48 h e a maior concentração de FOS (1,90 mg/mL) foi encontrada neste meio e no mesmo tempo de 48h, apesar da menor atividade enzimática. Os bons valores de atividade obtidos nos cultivos dos meios contendo casca e semente integral de melão mostrou o potencial do uso desses resíduos como substrato para isolamento e avaliação de tipos específicos de hidrolases, tais como as frutosiltransferases, classe de enzimas responsáveis por catalizar reações hidrolíticas e de transfrutosilação.
Abstract: Waste generation is inherent to any activity of the production sector, and these materials represent an economically viable alternative to be used as substrate for bioprocess for the production of enzymes and other value-added products. Having the aim of reusing food waste as substrate for enzyme production, this study evaluated the production of fructosyltransferase (FTase) by Solid-State Fermentation using melon peel, whole and defatted melon seeds residues as substrate and Aspergillus oryzae as producer strain. A kinetic study was carried out in BOD using cultivation medium containing 5g of dehydrated melon peel, whole melon seeds and defatted melon seeds supplemented with sucrose and fructose solutions and other nutrition factors. The fermentations were carried out in shake flasks during 7 days at 45°C. The moisture was kept at 60%, water activity was 0.9, pH was 5.5, for the media containing melon peels, and 6.0 for the media containing whole and defatted melon seeds. After each 24 hours, a sample was taken, the material was filtered and centrifuged to obtain an extract, which was further evaluated for its hydrolytic activity by Dinitrosalicylic acid method having sucrose as substrate. Results showed that maximum extracellular fructosyltransferase production by hydrolytic activity was reached at 144 hours of fermentation having melon peel as substrate (90.78 U/g). The media containing whole melon seeds showed values of activity 45.1% lower, reaching a maximum of 49.82 U/g in 24 hours of fermentation. The media containing defatted melon seeds reached a maximum activity of 0,635 U/g. An HPLC run showed that the highest FTase activities were observed in the media that contained melon peel residue (1,14 UI/g in 72 h). The highest FTase activity observed for the media that contained melon seeds residues was reached at 48 h (0,76 UI/g) and the highest FOS concentration was 1,90 mg/mL, in this same media composition and at the time of 48 h. These results show the potential of using melon peels and whole melon seeds as substrate for isolation and evaluation of specific types of hydrolases such as fructosyltransferases, the class of enzymes responsible for catalyzing hydrolytic and transfructosylating reactions.
URI: http://monografias.ufrn.br/jspui/handle/123456789/7846
Other Identifiers: 2012940816
Appears in Collections:Engenharia Química

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