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Title: Caracterização da inibição de Xilanases GH11 por acoplamento proteína-proteína: uma investigação por dinâmica molecular
Authors: Lima, Elton Marlon de Araújo
Keywords: inibição.;simulação molecular.;xilanase.
Issue Date: 12-Dec-2016
Publisher: Universidade Federal do Rio Grande do Norte
Citation: LIMA, Elton Marlon de Araújo. Caracterização da inibição de Xilanases GH11 por acoplamento proteína-proteína: uma investigação por dinâmica molecular. 2016. 57f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Química do Petróleo) - Instituto de Química, Centro de Ciências Exatas e da Terra, Universidade Federal do Rio Grande do Norte, Natal - RN, 2016.
Portuguese Abstract: Xilanases são enzimas produzidas por vários organismos como bactérias e fungos e são capazes de hidrolisar as ligações 1,4-beta da cadeia principal da xilana (principal componente da hemicelulose). As xilanases apresentam grande aplicabilidade na indústria biotecnológica, com destaque para os processos de geração do etanol de segunda geração. O objetivo do estudo é investigar o processo molecular fundamental da inibição de xilanases GH11, assim como uma caracterização estrutural/energética do sítio ativo dessas enzimas. Foram estudadas, por simulação de dinâmica molecular, duas xilanases da mesma família, com diferentes sensibilidades com relação à inibição por acoplamento com a proteína XIP-1, a xilanase XYNC, produzida pelo fungo Penicillium funicolosum, que sofre inibição, e a xilanase NpXyn, produzida pelo fungo Neocallimastix patriciarum, que é a única enzima xilanase fúngica a não sofrer inibição pela XIP-1. A energia de interação média dos acoplamentos NpXyn+XIP-I e XYNC+XIP-I são -1.63 kcal/mol e -9.27 kcal/mol, respectivamente. As análises por RMSF (raiz da flutuação quadrática média) por resíduo mostram claramente diferentes padrões de flexibilidades na interface proteica das duas xilanases. A região que forma o sítio catalítico é mais estabilizada (baixa flutuação) na NpXyn em comparação com a XYNC. A análise pontual do sítio catalítico das xilanases, frente o resíduo mais importante da XIP-1 (Arg149), mostrou que os resíduos catalíticos da XYNC estão mais próximos da Arg149 e que não há formação de uma interface, na região dos dedos, que impeça a inibição. Na NpXyn a presença de resíduos “hotspot” na região do dedos da xilanase forma uma interface estável com a proteína inibidora, impedido o acesso da a Arg149 ao resíduos catalíticos, o que impede a inibição.
URI: http://monografias.ufrn.br/jspui/handle/123456789/3535
Other Identifiers: 2013012058
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